Hace años que el término aminoácido está en muchos sitios, desde la pura investigación científica y las clases de biología hasta los suplementos deportivos donde se habla de suplementación con aminoácidos.
Sin embargo, es desconocido lo que realmente son estos compuestos ya que en numerosas ocasiones la forma de explicarlo es compleja. En este artículo vamos a tratar de explicar todo lo necesario sobre los aminoácidos con profundidad y al mismo tiempo de una forma sencilla y comprensible. Todo un reto a por el que vamos.
¿Qué son los aminoácidos?
Los aminoácidos son moléculas orgánicas, es decir, son compuestos químicos formados fundamentalmente por un grupo de carbono, llamado grupo carboxilo (-COOH), y por un grupo de nitrógeno (-NH2), llamado grupo amino, una cadena lateral y un hidrógeno. En la imagen 2 se pueden observar estas uniones:
Los aminoácidos se diferencian unos de otros en la cadena lateral, que es una ramificación variable de más o menos más grupos de carbono, nitrógeno o azufre.
¿Cuál es la función de los aminoácidos?
La función más conocida de los aminoácidos es formar parte de las proteínas. Sin embargo, existen cientos de aminoácidos mientras que sólo 22 son los que componen las proteínas. Éstas son básicas para la vida ya que desarrollan todas las funciones necesarias para la supervivencia de los seres vivos.
Además, de formar parte de las proteínas tienen otras funciones como pueden ser:
- neurotransmisores:glicina, asparagina, glutamina, GABA (derivado del ácido g-amino butírico), dopamina…
- hormonas: tiroxina, triyodotironina
- intermediarios en la formación de otros aminoácidos que forman parte de las proteínas
- precursores de otras moléculas fundamentales para las funciones de los seres vivos (nucléotidos, clorofila…)
- y participar en la regulación de vías metabólicas o como intermediarios (carnitina…)
Clasificación de los aminoácidos
Existen diferentes formas de clasificarlos, sin embargo, hay tres clasificaciones que son las más utilizadas:
Según origen: aminoácidos esenciales / no esenciales
Esta clasificación se basa en si se producen o no en el organismo. Los aminoácidos esenciales son los que no se pueden sintetizar en el organismo y los no esenciales son los que el organismo puede fabricar. Aquellos que son o no esenciales dependen de cada especie.
Los aminoácidos esenciales para el ser humano son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg* y Met. Además, la tirosina es considerado esencial en mujeres embarazadas. Son muy importantes ya que si no son ingeridos mediante la dieta, no se pueden reponer los tejidos que mueren y por tanto puede limitar el desarrollo del organismo.
Según la posición del grupo amino
Depende de a qué carbono esté enlazado el grupo amino. En los aminoácidos, se cuenta como primer carbono el grupo carboxilo al que se llama carbono alfa. A partir del segundo carbono, se puede ir enlazando el grupo amino:
- Alfa-aminoácidos (α-aminoácidos): El grupo amino está ubicado en el segundo carbono de la cadena (como se puede ver en la imagen 2). Estos son los que componen las proteínas. Están codificados en el código genético en los codones.
- Beta-aminoácidos (β-aminoácidos): El grupo amino está ubicado en el tercer carbono de la cadena.
- Gamma-aminoácidos (γ-aminoácidos): El grupo amino está ubicado en el cuarto carbono de la cadena.
Según las propiedades de la cadena lateral
La cadena lateral es diferente en cada uno, y esta diferencia es la que les confiere las distintas propiedades que después van a marcar su función en los organismos.
Pueden ser:
- Neutros polares, polares o hidrófilos: pueden reaccionar con el agua.
- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: no reaccionan con el agua.
- Con carga negativo o ácidos.
- Con carta positiva o básicos.
- Aromáticos tienen enlazado un grupo aromático en su cadena lateral como un grupo indol, un anillo bencénico.
¿Cuáles son los 22 tipos de aminoácidos que forman las proteínas?
Los aminoácidos que forman las proteínas como hemos visto anteriormente, son los llamados alfa-aminoácidos y son los siguientes:
| Aminoácido | Abreviatura | Cadena lateral | Comentarios |
| Alanina | Ala | -CH3 | apolares |
| Arginina | Arg | -(CH2)3NH-C(NH)NH2 | polares, semi esencial |
| Asparagina | Asn | -CH2CONH2 | polares |
| Ácido aspártico | Asp | -CH2COOH | polares |
| Cisteína | Cys | -CH2SH | polares, esencial para embarazadas |
| Glutamina | Gln | -CH2CH2CONH2 | polares |
| Ácido glutámico | Glu | -CH2CH2COOH | polares |
| Glicina | Gly | -H | apolares |
| Histidina | His | -CH2-C3H3N2 | polares, semi esencial |
| Isoleucina | Ile | -CH(CH3)CH2CH3 | apolares, esencial |
| Leucina | Leu | -CH2CH(CH3)2 | apolares, esencial |
| Lisina | Lys | -(CD14)4ND14 | polares, esencial |
| Metionina | Met | -CD14CD14SCD15 | apolares, esencial |
| Fenilalanina | Phe | -CD14A18D17 | apolares, esencial |
| Prolina | Pro | -CD14CD14CD14- | apolares |
| Serina | Ser | -CD14OH | polares |
| Treonina | Thr | -CH(OH)CD15 | polares, esencial |
| Triptófano | Trp | -CD14A20D18N | apolares, esencial |
| Tirosina | Tyr | -CD14-A18D16OH | polares, esencial para embarazadas |
| Valina | Val | -CH(CD15)2 | apolares, esencial |
| Pirrolisina | Pyl | -(CC14)4NHCNX16C17NCC15 | Polar. Se desconoce si es esencial. |
| Selenocisteína | Sec | -CC14SeH | Apolar. Se desconoce si es esencial. |
Cuando hablamos de aminoácidos esenciales, hablamos de que son esenciales en niños.
Como decíamos anteriormente, los aminoácidos que forman las proteínas están codificados en el ADN siguiendo una secuencia de tres nucleótidos (codón) que codifican un único aminoácido. En esta gráfica os dejamos los codones de los aminoácidos.
¿Cómo se unen los aminoácidos entre sí? El enlace peptídico
La unión entre dos aminoácidos se denomina enlace peptídico aunque es un enlace amida. Los enlaces peptídicos se realizan siempre entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
En estos enlaces se reemplaza el hidroxilo (OH) del grupo carboxilo por el grupo amino (NH2), de manera que se pierde el OH y el H, quedándose unidos en un enlace entre el carbono y el nitrógeno (CO – NH) y liberando una molécula de agua.
Como veremos en el punto de cómo se rompe un enlace peptídico, es un enlace muy fuerte y duradero que no es fácil de destruir.
Características del enlace peptídico
Existe un aspecto que es importante tener en cuenta aunque conceptualmente no es fácil. En las moléculas orgánicas, el enlace es muy importante pero la estructura del enlace, la posición de los mismos y la capacidad de giro son importantes. Estas características pueden conferir propiedades a las moléculas y por tanto las particularidades del enlace peptídico son importantes.
Según hemos visto, el enlace peptídico es un enlace amida pero tiene algunas diferencias con el enlace tradicional:
- El enlace C-N que se realiza en un péptido es más corto que otros enlaces C-N
- El enlace C-N presenta carácter parcial de doble enlace. Debido a esto y a que está estabilizado por resonancia este enlace no presenta posibilidad de giro y el carbono y el nitrógeno están en el mismo plano por lo que tiene cierta rigidez.
- La rigidez del enlace peptídico hace que la conformación espacial del péptido esté limitada. Caben dos posibilidades conformacionales:
- trans: los carbonos alfa están a distinto lado del doble enlace. Esta es la configuración más habitual.
- cis: los carbonso alfa están en el mismo lado del doble enlace. Esta configuración sólo se produce cuando la prolina está implicada.
- Como referimos en el punto anterior, los cuatro átomos del enlace (CO-NH) se hallan en un mismo plano, con el Oxígeno y el Hidrógeno en posición trans. Sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro y esto es lo que permite otras conformaciones en los péptidos, aunque no todos los giros son posibles.
Cada una de las estructuras tridimensionales que puede tener un péptido se llama conformación y es muy importante ya que es lo que lo dota de propiedades propias de los aminoácidos.
¿Cómo se puede romper un enlace peptídico?
Los enlaces peptídicos se rompe añadiendo agua, gracias a la hidrólisis que se produce sin aporte de energía. Sin embargo, pese a que este es un proceso que no requiere energía es muy lento. A una temperatura de 25ºC cada enlace tarda entre 350 y 600 años en romperse liberando 8-16 kJ/mol de energía libre de Gibbs.
Como los seres vivos no vivimos 300 años de promedio y los aminoácidos se degradan todos los días, algo debe ayudar. En este caso son las enzimas peptidasas o proteasas que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos sin degradar los aminoácidos.
Otras formas de romper el enlace peptídico son:
- Hidrólisis ácida: es la ebullición de la proteína con soluciones ácidas fuertes como ácido clorhídrico y sulfúrico de forma prolongada. Este método es muy agresivo, y destruye algunos aminoácidos completamente como el triptófano y parte de la treonina y la serina.
- Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior. Es el mismo proceso anterior pero utilizando hidróxido de sodio (sosa caústica) o hidróxido de Bario.
- Hidrólisis por temperatura:en condiciones normales, la alta temperatura no destruye los enlaces peptídicos. Puede tener otros efectos alterando otras características de las proteínas como son la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. A partir de 110º durante 48 horas es posible destruir el enlace peptídico.
¿Qué reacciones pueden llevar a cabo los aminoácidos?
Las funciones de los aminoácidos y las proteínas están condicionadas por el enlace peptídico, y por los grupos carboxilo y amino. A continuación, desglosamos las reacciones que se pueden producir en los aminoácidos:
- Descarboxilación: cuando el aminoácido se descarboxila en el carbono alfa, es decir, pierde el grupo carboxilo da como resultado una amina. Algunos ejemplos de aminas producidas por la descarboxilación de los aminoácidos como son la histamina (disparador de reacciones alérgicas), tiamina (o vitamina B1),…
- Formación de amidas: se forman cuando el grupo carboxilo se combina con amoniaco, dando lugar a amidas como glutamina (interviene en el metabolismo y en los músculos), asparagina (participa en la N-glicosilación)…
- Transaminación: es una de las funciones más importantes en el organismo relacionadas con los aminoácidos. Esta reacción sirve para la interconversión de los aminoácidos y la síntesis de los aminoácidos no esenciales. La transaminación consiste en que el grupo amino se transfiere a un alfa-cetoácido formando nuevos aminoácidos y alfa-cetoácidos. Los alfa-cetoácidos más importantes son el ácido pirúvico que participa en la glucólisis y el alfa-cetoglutarato que participa en el ciclo de Krebs.
- Desaminación oxidativa: el grupo amino del carbono alfa es eliminado del aminoácido para formar un cetoácido y amoniaco.
- Formación de compuestos carbamino: un dióxido de carbono se añade al grupo amino de los aminoácidos para crear compuestos carbamino como la hemoglobina.
- Formación de compuestos de metileno: se producen cuando el formaldehído reacciona con con el grupo amino para formar un compuesto de metileno.
Modificaciones de los aminoácidos y sus derivados
- Hidroxilación: Adición de un grupo hidroxilo, por ejemplo la adición de un grupo hidroxilo a la lisina genera hidroxilisina que está presente en el colágeno.
- Carboxilación: se adiciona un grupo carboxilo al carbono alfa. Por ejemplo, elγ-carboxiglutamato que participa en la unión de iones calcio.
- Metilación: se adiciona un grupo metilo, como en el caso de 6-N-metillisina que participa en las fibras musculares.
- Fosforilación: se adiciona un grupo fosfato como en el caso de la fosfoserina que es intermediario en vías metabólicas.
¿Cuántos aminoácidos contiene una proteína?
Como dijimos al principio del artículo, los aminoácidos conforman las proteínas a las que también se les denomina péptidos o polipéptidos.
Cuando se unen varios aminoácidos forman una cadena llamada péptido o polipéptido. Cuando una cadena peptídica llega a 100 aminoácidos o cuando la masa molecular total supera los 1000 uma o tienen una estrucutra tridimensional estable definida, se llaman proteínas. Cuando una cadena peptídica es corta se denomina oligopéptido.
Por lo tanto, todas las proteínas son polipéptidos pero no todos los polipéptidos son proteínas ya que péptidos incluso de dos aminoácidos que se llaman dipéptidos.
A los aminoácidos que forman parte de los péptidos se llama residuo.
¿Qué alimentos contienen aminoácidos?
Una de las mayores fuentes de aminoácidos se encuentra en las proteínas de los alimentos por lo que carnes y pescados son alimentos que aportan gran cantidad de proteína y de más fácil asimilación. Los lácteos y los huevos también tienen una gran cantidad de aminoácidos y proteínas.
Los vegetales que son fuente de proteínas y aminoácidos esenciales, aunque unos tienen más que otros y con diferentes grados de asimilación. Las legumbres y los frutos secos tienen una gran concentración de proteínas. La soja merece un destacado lugar por su gran cantidad de proteínas. Los cereales son también fuente de proteínas y aminoácidos, con mayor concentración en sus versiones integrales. Las hortalizas también aportan aunque en menor medida.
Por otra parte, la quinoa es un alimento que contiene los 20 aminoácidos esenciales.
Como vemos, los aminoácidos se encuentran en todos los alimentos por lo que una persona sana con una dieta equilibrada no tiene por qué tomar ningún suplemento de aminoácidos incluso aunque sea un deportista amateur.
Bibliografía:
- https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid
- McKee, T., McKee, J. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida.McGraw-Hill Interamericana de España S.L.; Edición: 5 (28 de febrero de 2014)
